草鱼肌肉含水量高、肉质嫩、易腐败变质。另外，因含有丰富的多不饱和脂肪酸，在脂肪氧合酶的作用下易发生脂质过氧化反应，导致草鱼在贮藏加工过程中易氧化酸败。脂质过氧化反应较为复杂，其中活性物质主要包括脂质自由基和活性脂质氧化产物，这些活性物质具有氧化蛋白质的能力，可导致蛋白质结构及功能性质的变化。
肌原纤维蛋白在热诱导作用下发生变性，并通过二硫键、氢键、疏水相互作用等分子间作用发生交联、聚集和凝胶化，进而形成高度有序的三维网络结构。凝胶网络的质量不仅与肌原纤维蛋白结构性质有关，且受到凝胶过程的影响。热聚集是肌原纤维蛋白凝胶过程中的关键步骤，其行为直接决定凝胶基质的结构和物理化学特性（即凝胶特性）；有序的热聚集有利于形成细致的凝胶网络，反之则易形成粗糙的凝胶结构。
鉴于此，中国海洋大学食品科学与工程学院的李学鹏、林洪*和渤海大学食品科学与工程学院（生鲜农产品贮藏加工及安全控制技术国家地方联合工程研究中心、国家鱼糜及鱼糜制品加工技术研发分中心）的刘慈坤等人采用不同浓度AAPH溶液有氧热分解产生的烷过氧自由基作为氧化体系，对草鱼肌原纤维蛋白进行模拟氧化，获得不同氧化程度的肌原纤维蛋白，并在不同温度条件下进行热处理，研究氧化肌原纤维蛋白溶液在热处理过程中热稳定性、表面疏水性、Zeta电位、内源荧光光谱、浊度、粒径分布、聚集体形貌等变化，分析氧化对鱼肉蛋白的热聚集行为的影响规律，为深入揭示氧化对鱼肉蛋白凝胶性质的影响机制及凝胶品质调控提供理论依据。
1AAPH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热稳定性的影响
AAPH氧化后草鱼肌原纤维蛋白DSC分析得到的起始温度、转变温度及ΔH如图1所示，随着AAPH浓度的增加，肌原纤维蛋白起始温度呈现先升高再降低的趋势，转变温度及ΔH变化规律较为一致。与对照组相比，0.2、1.0mmol/LAAPH处理组的起始温度显著提高（P＜0.05），经5.0mmol/LAAPH处理后又显著下降（P＜0.05）。另外，1.0mmol/LAAPH氧化组样品的转变温度较对照组显著提高（P＜0.05）。说明低浓度AAPH（0.2、1.0mmol/L）氧化使草鱼肌原纤维蛋白的热稳定性增强，而高浓度氧化时使其热稳定性下降。2AAPH氧化对草鱼肌原纤维热处理过程中表面疏水性变化的影响
不同浓度AAPH氧化的草鱼肌原纤维蛋白加热过程中表面疏水性指数的变化如图2所示。除了50℃下0.2mmol/LAAPH处理的样品外，其他氧化组样品在不同加热温度时的表面疏水性指数均显著高于对照组（P＜0.05），说明AAPH氧化破坏肌原纤维蛋白结构，导致疏水性基团的暴露。随着加热温度的升高，各组样品表面疏水性指数变化趋势大致相同，均呈现先增加后降低趋势。对照组和低浓度AAPH氧化组均在70℃表面疏水性指数达到最大值，5.0mmol/LAAPH氧化组在60℃达到最大值。说明对照组和低浓度AAPH氧化组加热到70℃时蛋白结构完全展开，而5.0mmol/LAAPH氧化组样品热稳定性低，60℃时已充分展开。继续升高温度，表面疏水性指数下降，可能是聚集体的形成将部分疏水基团重新被包埋所致。蛋白质表面疏水性增加，会使其更容易发生聚集，导致蛋白质溶解度下降。3AAPH氧化草鱼肌原纤维蛋白热处理过程中表面电位变化的影响
加热过程中不同浓度AAPH氧化的草鱼肌原纤维蛋白表面电位变化如图3所示，随着温度的升高，不同处理组样品Zeta电位的绝对值均呈先升高再下降的趋势。Zeta电位绝对值的变化趋势基本与表面疏水性指数变化一致，均在60～70℃左右达到最大值。另外，从图中同时可以看出，AAPH氧化后肌原纤维蛋白Zeta电位绝对值均高于对照组，这可能是烷过氧自由基改变了肌原纤维蛋白表面电荷和氨基酸残基的分布，使得蛋白表面静电作用力失衡。4AAPH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热处理过程中内源荧光光谱变化的影响
从图4可以看出，草鱼肌原纤维球蛋白在nm激发波长下，色氨酸荧光光谱在nm左右有一个强荧光吸收值。随着加热温度的升高，所有处理组样品肌原纤维蛋白荧光强度均逐渐减少。此外，从图4中还可以看出，AAPH氧化导致肌原纤维蛋白荧光强度下降，且随着加热温度的升高，氧化程度越大的样品肌原纤维蛋白的荧光峰红移现象越明显。红移表示色氨酸的微环境极性增加，即荧光发射基团暴露于高极性的水性环境中。这说明AAPH氧化处理能使肌原纤维蛋白色氨酸的微环境在热聚集过程中变得亲水，蛋白质构象更易发生变化。5AAPH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热处理过程中浊度变化的影响
不同浓度AAPH氧化肌原纤维蛋白在加热过程中浊度的变化如图5所示，随着温度的升高，不同组样品的浊度总体均先增加，并在达到峰值后略微降低。当样品在40～50℃加热时，对照组和低浓度（0.2mmol/L和1.0mmol/L）AAPH处理组浊度没有发生显著变化（P＞0.05）。而加热温度达到60℃时，对照组和0.2mmol/LAAPH处理组样品浊度达到最大值；温度达到70℃时，1.0mmol/L和5.0mmol/LAAPH处理组样品浊度达到最大值，继续升高温度，浊度变化不显著（P＞0.05）。对照组和0.2mmol/LAAPH氧化组样品浊度在60℃时达到最大值，而1.0mmol/L和5.0mmol/LAAPH氧化组样品浊度达到最高值时的温度为70℃，且最大浊度均高于对照组，说明AAPH氧化一定程度上改变了肌原纤维蛋白的热聚集规律。分析其可能原因是，肌原纤维蛋白经低浓度AAPH氧化产生二硫键、二聚酪氨酸等作用力并改变了其结构和构象，使其分子链在较低加热温度时难以完全展开、变性和聚集，该结论与热稳定性结果相一致。而高浓度AAPH氧化可能引起肌原纤维蛋白肽链断裂和降解，降解形成的肽链较肌原纤维蛋白分子难以聚集，但随着加热温度的升高，它们可通过非共价键和二硫键等结合形成聚集体，使溶液中不可溶聚集体数量增加，因此高浓度AAPH氧化组浊度达最高值时温度较高、浊度较大。浊度的变化与表面疏水性的结果相一致。6AAPH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热处理过程中粒径分布的影响
加热过程中不同浓度AAPH氧化的草鱼肌原纤维蛋白的粒径分布变化如图6所示，随着加热温度由30℃升到90℃，对照组样品中热聚集体的平均粒径逐渐增大，说明未氧化草鱼肌原纤维蛋白加热过程中发生了相对有序的热变性聚集。0.2mmol/LAAPH氧化组样品粒径变化规律基本与对照组一致。1.0mmol/LAAPH氧化组样品加热过程中粒径变化趋势较为复杂，在30～40℃时粒径变化不大。5.0mmol/LAAPH氧化组样品在40℃加热时粒径显著增大，这是由于该氧化样品热变性温度低于40℃，故样品在温度达到40℃时已发生明显聚集；继续升高温度，聚集体粒径逐渐增大，当加热温度达70℃后粒径又有所降低。此外，由图6还可以看出，不同组样品初始平均粒径（30℃时）随着AAPH氧化浓度的增加呈现先增加后降低趋势。可见AAPH氧化使草鱼肌原纤维蛋白聚集体粒径发生不规则变化，上述粒径变化规律可能是由于低浓度氧化时蛋白形成可溶性聚集体，而高浓度氧化时部分蛋白形成不可溶性聚集体，AAPH氧化使得肌原纤维蛋白在热变性过程中形成可溶聚集体的能力下降，高温时部分可溶性聚集体可转化为不可溶性聚集体形成沉淀，导致平均粒径降低。7AAPH氧化对草鱼肌原纤维蛋白热聚集体形貌变化的影响
不同浓度AAPH氧化的草鱼肌原纤维蛋白加热过程中形成的聚集体形貌如图7所示。未氧化的草鱼肌原纤维蛋白加热过程中聚集体颗粒相对较小且分布均匀，加热温度越高，聚集体的颗粒也越大。经0.2mmol/L和1.0mmol/LAAPH氧化处理后的肌原纤维蛋白加热过程中聚集体颗粒也随着加热温度的升高而增大，但形貌特征发生了一定变化，颗粒大小不一、分布不均匀。而且相同温度下，蛋白氧化程度越高形成的聚集体颗粒越大、数量越少。这说明AAPH氧化会使草鱼肌原纤维蛋白发生不规则地热聚集，形成大的不规则蛋白簇，且改变了热聚集体的形貌特征。结论
较低浓度（不高于1.0mmol/L）AAPH氧化处理有助于增强草鱼肌原纤维蛋白的热稳定性，而高浓度（5.0mmol/L）氧化则降低其热稳定性。随着加热温度的升高，对照组和氧化组样品蛋白溶液的表面疏水性指数、Zeta电位绝对值、浊度呈先增加后降低趋势。内源荧光强度随加热温度的升高逐渐减少并出现红移，且氧化程度越大，红移现象越明显。对照组和0.2mmol/LAAPH氧化组样品热聚集体的平均粒径随着加热温度的升高逐渐增大，1.0mmol/L和5.0mmol/LAAPH氧化组样品则呈先增大后减小趋势。氧化组样品热聚集体大小不一且分布不均匀，随着加热温度的升高聚集体颗粒增大，且氧化程度越高颗粒越大。总之，烷过氧自由基氧化显著影响草鱼肌原纤维蛋白的热变性聚集规律，使其从有序变为无序和不规则，进一步可能会影响肌原纤维蛋白的凝胶性质。本文《烷过氧自由基氧化对草鱼肌原纤维蛋白热聚集行为的影响》来源于《食品科学》年41卷17期9-16页，作者：李学鹏，刘慈坤，王金厢，周明言，蔺博燕，李文协，朱文慧，励建荣，林洪。DOI:10./spkx---。点击下阅读原文即可查看文章相关信息。
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